hemoglobin
(globin fehérje, hem A, hem B, hem C, hem O, oxihemoglobin, karboxi-hemoglobin, hemoglobinsav)
Az élővilágban széles körben előforduló vörös színű összetett fehérje,
amely megtalálható bizonyos véglényekben éppúgy, mint számos gerinces és gerinctelen
állatban, bizonyos élesztőgombákban és a hüvelyes növények családjának tagjaiban.
A globuláris fehérjék egy csoportja, a vér oxigén-szállítója.
A gerincesek hemoglobinja két pár polipeptidláncból
áll, amelyek, a- és b-láncokként
ismertek (ezek alkotják a globin fehérjét). A láncok úgy vannak 'hajtogatva',
hogy kötést tudjanak kialakítani a hemcsoporttal.
Egy hemoglobinmolekula
négy, porfinvázas
vastartalmú részből:
hem A (C49H56O6N4Fe)
hem B (C34H32O4N4Fe) - a
szerkezeti képleten ez látható
hem C (C34H36O4N4S2Fe)
hem O (C49H58O5N4Fe)
és négy polipeptid láncból áll.
(A hem molekularészek kötik meg lazán az oxigént - oxihemoglobin)
A hemoglobin molekula hem B részének molekulaképe balra golyó és pálcika jobbra térkitöltéses megjelenítésben. (A narancssárga vasatom középen a komplex molekula oxigénszállító része. Térkitöltéses megjelenítésben ez takarásban van.)
|
|
A HEME.PDB koordináta fájl térben megjeleníthető a https://sourceforge.net/projects/openrasmol/ címről letölthető molekulamegjelenítő programmal
Gerincesekben
a hemoglobin a vörösvérsejtekben (a képen) jelen lévő oxigénszállító
festékanyag.
Oxigénnel összekapcsolódva
skarlátvörös színű, míg oxigén
nélkül sötétvörös.
A hemoglobin faji különbségeket mutat szerkezetében, molekulasúlyában
és oxigénszállító képességében.
Az aminosavak helyének vagy típusának
a változása különböző hemoglobinokat eredményez, amelyeknek eltérhet
az oxigénszállító képessége
(pl. emberi magzati hemoglobin).
A vörös vértestekben a hemoglobinból hidrogénionnal
reagálva a nagyon gyenge hemoglobinsav képződik.
A karbonsavak disszociációja
által termelt hidrogénionok jelenléte arra
készteti az oxihemoglobint, hogy hemoglobinra és oxigénre
disszociáljon. Az oxigén
a szövetek sejtjeibe diffundál; a feleslegben
lévő hidrogénionokra
a hemoglobin pufferként hat, felveszi azokat, és hemoglobinsavvá
alakul.
A szén-monoxiddal
történő reakciója során rendkívül stabil
karboxi-hemoglobin képződik.
A hemoglobin affinitása a szén-monoxidhoz
250-szer nagyobb, mint az oxigénhez.
Így csökkenti az oxigén
felvételére és transzportjára képes hemoglobinok mennyiségét, ez okozza
a szén-monoxid mérgező
hatását.