A GFP szerkezete
GFP
(green fluorescent protein, zöld fluoreszcens fehérje)
A GFP szerkezete
Történet, előfordulás
1961-ben Osamu Simomura egy medúzafajt tanulmányozva találta meg.
2008-ban Martin Chalfie-val és Roger Y. Tsiennel ő kapta a kémiai Nobel-díjat
a zöld fluoreszcens fehérje felfedezéséért és tudományos célú felhasználásáért.
Előállítás
Génmanipulációval különféle élőlények állíthatják elő.
Fizikai és kémiai tulajdonságok:
Zöld színű, kristályos
anyag.
238 aminosavból
álló fehérje.
Kék fényt elnyelve (gerjesztve)
zöld fényt bocsát ki.
A molekula fluorofor
(a fluoreszkálásért
felelős) része három aminosavból
(szerin-treonin-glicin) áll. Oxigén jelenlétében olyan delokalizált elektronszerkezetű
kötésrendszer alakul ki amely elnyeli az 320-420 nm hullámhossz közötti (UV
és kék) fényt és zöld
fényben fluoreszkál.
Felhasználás:
A sejtbiológiában különböző fehérjék
jelölésére. A flureszcencia
könnyen érzékelhető és ezáltal a sejt pillanatnyi állapota, növekedése, mozgása
és pusztulása is nyomon követhető.
GFP-vel jelölt kísérleti egerek